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m-Trap™ 是專(zhuān)門(mén)用于單分子力譜檢測(cè)的超高分辨率雙光鑷。m-Trap™ 以其超高的分辨率、易于操作、價(jià)格合理等優(yōu)勢(shì)贏得客戶(hù)一致好評(píng)。借助m-Trap™ 科學(xué)家可以輕松實(shí)現(xiàn)單堿基水平檢測(cè)分子間的相互作用！ |
技術(shù)特征
√ 單分子操縱 √ 雙光阱 √ 力學(xué)穩(wěn)定性高，漂移小于0.3pN(數(shù)分鐘） √ 0.1pN力學(xué)分辨率 √ 開(kāi)放和友好的用戶(hù)界面 √ 高性?xún)r(jià)比 |
技術(shù)原理
Lumicks超高分辨率雙光鑷主要由微液流控制系統(tǒng)、光鑷操縱系統(tǒng)、力學(xué)檢測(cè)系統(tǒng)組成。微液流控制系統(tǒng)采用分通道集成設(shè)計(jì)，避免反應(yīng)體系交叉污染，確保多步驟生物反應(yīng)原位進(jìn)行；光鑷系統(tǒng)通過(guò)高度聚焦激光束產(chǎn)生的力來(lái)操作納米或微米級(jí)的介電質(zhì)顆粒，實(shí)現(xiàn)了對(duì)生物分子的單分子水平的操縱。
應(yīng)用領(lǐng)域
應(yīng)用案例
蛋白折疊：
10秒鐘之內(nèi)單個(gè)鈣調(diào)蛋白分子結(jié)構(gòu)的變化追蹤?；疑珨?shù)據(jù)表示2.5kHz采樣率，紅色為200Hz。柱形圖顯示鈣調(diào)蛋白分子主要存在兩種活性狀態(tài)，而第三種瞬時(shí)性的狀態(tài)可以忽略。
規(guī)格參數(shù)
■ 光鑷 | ■ 微流控系統(tǒng) |
● 檢測(cè)范圍：50μ m×50μ m(x，y) ● 獨(dú)立光阱數(shù)目：2（1個(gè)固定，另一個(gè)可活動(dòng)） ●光阱類(lèi)型：連續(xù)激光 ●力學(xué)檢測(cè)分辨率： <0.1pN @100Hz ●**逃逸力：1000pN ， 4.5μm 聚苯乙烯微球 ●應(yīng)力穩(wěn)定性：＜0.3pN ●光阱距離分辨率：<0.3nm @100Hz ●小步移： <20nm ● 運(yùn)動(dòng)微球追蹤精確度：<3nm @ 100Hz | ●負(fù)壓系統(tǒng)可以在層流環(huán)境下檢測(cè)到亞納米級(jí)別的位移 用于遠(yuǎn)程操控的自動(dòng)閥 ●無(wú)位移偏差 ●單分子測(cè)量零干擾 ● 多達(dá)11個(gè)注射器可以接到流動(dòng)池上來(lái)實(shí)現(xiàn)復(fù)雜的多重蛋白分 析 |
■ 軟件 | ■ 通用配置 |
m-Trap便捷直觀的雙屏顯示界面給您的實(shí)驗(yàn)操作帶來(lái)極大便利；您可通過(guò)手動(dòng)點(diǎn)擊操縱桿或通過(guò)簡(jiǎn)單的命令來(lái)自動(dòng)控制諸如光阱位置，平臺(tái)位置，微流體以及數(shù)據(jù)記錄等過(guò)程。以用戶(hù)為中心的軟件操作界面以及簡(jiǎn)易的操作流程使復(fù)雜的單分子實(shí)驗(yàn)過(guò)程在數(shù)分鐘之內(nèi)完成。 | ● 高精度位移臺(tái)：保證對(duì)樣品表面分析的可重復(fù)性和**定 位。 ● 技術(shù)支持：由我們的專(zhuān)家團(tuán)隊(duì)專(zhuān)門(mén)提供技術(shù)支持。 ● 軟件支持：我們有自己的軟件研發(fā)團(tuán)隊(duì)，可幫助客戶(hù)解決系 統(tǒng)自搭建過(guò)程中的任何問(wèn)題。 |
文獻(xiàn)列表
1. Zhang S， Zhang Q， Hou X M， et al. Dynamics of Staphylococcus aureus Cas9 in DNA target Association and Dissociation. EMBO reports， 2020
2. Zhang Q， Wen F， Zhang S， et al. The post-PAM interaction of RNA-guided spCas9 with DNA dictates its target binding and dissociation. Science advances， 2019
3. Brouwer I， Sitters G， Candelli A， et al. Sliding sleeves of XRCC4–XLF bridge DNA and connect fragments of broken DNA. Nature， 2016
4. Kurniawan N A， Vos B E， Biebricher A， et al. Fibrin networks support recurring mechanical loads by adapting their structure across multiple scales. Biophysical journal， 2016
5. Candelli A， Holthausen J T， Depken M， et al. Visualization and quantification of nascent RAD51 filament formation at single-monomer resolution. Proceedings of the National Academy of Sciences， 2014
6. Heller I， Sitters G， Broekmans O D， et al. STED nanoscopy combined with optical tweezers reveals protein dynamics on densely covered DNA. Nature methods， 2013.
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